Xa 因子蛋白酶的常见切割位点位于 Ile-(Glu/Asp)-Gly-Arg 序列中的精氨酸残基之后。根据蛋白质底物构象的不同，Xa 因子蛋白酶有时也可在其它碱性氨基酸残基处进行切割。在这些已经测序的次级识别位点中，更常见是 Gly-Arg 序列。在 E.coli 中不稳定的蛋白质和被 Xa 因子次级识别位点切割的蛋白质之间似乎存在某种相关性；这似乎表明这些蛋白是处于部分未折叠的状态。Xa 因子蛋白酶不切割位于脯氨酸或精氨酸之前的氨基酸位点。

胰蛋白酶-ultra，质谱级是一种丝氨酸肽链内切酶类，可特异性地切割赖氨酸和精氨酸残基的C 端肽键。经甲苯磺酰苯丙氨酰氯甲酮（TPCK）处理的胰蛋白酶-ultra，质谱级灭活了残留的胰凝乳蛋白酶活性。赖氨酸残基的 ε-氨基基团进行乙酰化修饰，以防止酶自裂解。经 TPCK 处理过的胰胰蛋白酶-ultra，质谱级，切割赖氨酸-脯氨酸和精氨酸-脯氨酸之间的肽键速率比切割其它氨基酸残基要慢得多。

Xa 因子蛋白酶的常见切割位点位于 Ile-(Glu/Asp)-Gly-Arg 序列中的精氨酸残基之后。根据蛋白质底物构象的不同，Xa 因子蛋白酶有时也可在其它碱性氨基酸残基处进行切割。在这些已经测序的次级识别位点中，更常见是 Gly-Arg 序列。在 E.coli 中不稳定的蛋白质和被 Xa 因子次级识别位点切割的蛋白质之间似乎存在某种相关性；这似乎表明这些蛋白是处于部分未折叠的状态。Xa 因子蛋白酶不切割位于脯氨酸或精氨酸之前的氨基酸位点。

蛋白酶 K 是一种能够水解多种肽键的枯草杆菌蛋白酶相关丝氨酸蛋白酶。该酶在多种温度和缓冲液中都具有活性，在 20℃ 到 60℃ 及 pH 7.5到 12 之间有更高活性。当反应中加入多达 2% 的SDS 或者 4M 的尿素时，酶的活性会提高。钙离子对于蛋白酶 K 的热稳定性非常重要，但对于催化活性不是必须的，因此蛋白酶 K 在有 EDTA 等鳌合剂的缓冲液中依然有活性。

蛋白内切酶 AspN（flavastacin）是锌金属内切肽酶，能选择性切割天冬氨酸残基的 N-端肽键。

蛋白内切酶 GluC（又称金黄色葡萄菌 V8 蛋白酶）是丝氨酸蛋白酶，能选择性切割谷氨酸残基的 C 端肽键，同时也能够切割天冬氨酸残基，但其反应速率要比前者慢 100-300 倍。

TEV Protease, also known as Tobacco Etch Virus (TEV) Protease, is a highly specific cysteine protease that recognizes the amino-acid sequence Glu-Asn-Leu-Tyr-Phe-Gln-(Gly/Ser) and cleaves between the Gln and Gly/Ser residues. It is often used for the removal of affinity purification tags such as maltose-binding protein (MBP) or poly-histidine from fusion proteins. TEV Protease has a 6xHis-tag for easy removal from a reaction using nickel affinity resins and has been engineered to improve thermal stability and decrease autolysis.

肠激酶是一种特异性蛋白酶，其识别序列为Asp-Asp-Asp-Asp-Lys，切割位点位于赖氨酸残基之后。根据蛋白质底物构象的不同，肠激酶有时也可在其它碱性氨基酸残基处进行切割。肠激酶不切割脯氨酸之前的氨基酸位点。

Furin 蛋白酶是一种类似枯草杆菌蛋白酶的蛋白质前体转化酶。它是分泌途径中的主要加工酶，定位于高尔基体反面的网状结构部位。其底物包括：凝血因子，血清蛋白和生长因子受体（如：胰岛素样生长因子受体）。更短的切割识别位点是：Arg-X-X-Arg▼。然而，该酶倾向作用于 Arg-X-(Lys/Arg)-Arg▼位点。在 P6 位置的额外精氨酸似乎能增强切割效率。Furin 活性受 EGTA、α1-抗胰蛋白酶硅酸盐和聚精氨酸化合物抑制。

热敏蛋白酶 K 是经过生物工程改造，能够水解多种肽键的枯草杆菌相关丝氨酸蛋白酶。分子量29 kDa。热敏蛋白酶 K 在多种缓冲液中均有活性。在pH 7.0 到 9.5 及温度 20℃ 到 40℃之间均能达到很高活性，在含有 EDTA 等螯合剂的缓冲液中也具活性，当反应中加入多达 1% 的 SDS，仍具活性。

蛋白内切酶 LysC 是一种丝氨酸蛋白内切酶，来源于Lysobacter enzymogenes，对赖氨酸羧基端的肽键进行切割。 LysC 是一款测序级别的酶，适用于蛋白组学和糖生物学研究。

Xa 因子蛋白酶的常见切割位点位于 Ile-(Glu/Asp)-Gly-Arg 序列中的精氨酸残基之后。根据蛋白质底物构象的不同，Xa 因子蛋白酶有时也可在其它碱性氨基酸残基处进行切割。在这些已经测序的次级识别位点中，更常见是 Gly-Arg 序列。在 E.coli 中不稳定的蛋白质和被 Xa 因子次级识别位点切割的蛋白质之间似乎存在某种相关性；这似乎表明这些蛋白是处于部分未折叠的状态。Xa 因子蛋白酶不切割位于脯氨酸或精氨酸之前的氨基酸位点。

α-Lytic Protease (aLP) cleaves after Threonine (T), Alanine (A), Serine (S) and Valine (V) residues. Its specificity makes it an orthogonal and alternative protease to others commonly used in proteomics applications, including trypsin and chymotrypsin. Peptides generated by aLP are of similar average length to those of Trypsin.

IdeZ 蛋白酶 (IgG-specific)是一重组抗体特异性蛋白酶，在特定区域的单一识别位点进行切割，产生 F(ab´)2 和 Fc 片段的同源池。

肠激酶是一种特异性蛋白酶，其识别序列为Asp-Asp-Asp-Asp-Lys，切割位点位于赖氨酸残基之后。根据蛋白质底物构象的不同，肠激酶有时也可在其它碱性氨基酸残基处进行切割。肠激酶不切割脯氨酸之前的氨基酸位点。

Furin 蛋白酶是一种类似枯草杆菌蛋白酶的蛋白质前体转化酶。它是分泌途径中的主要加工酶，定位于高尔基体反面的网状结构部位。其底物包括：凝血因子，血清蛋白和生长因子受体（如：胰岛素样生长因子受体）。更短的切割识别位点是：Arg-X-X-Arg▼。然而，该酶倾向作用于 Arg-X-(Lys/Arg)-Arg▼位点。在 P6 位置的额外精氨酸似乎能增强切割效率。Furin 活性受 EGTA、α1-抗胰蛋白酶硅酸盐和聚精氨酸化合物抑制。

肠激酶是一种特异性蛋白酶，其识别序列为Asp-Asp-Asp-Asp-Lys，切割位点位于赖氨酸残基之后。根据蛋白质底物构象的不同，肠激酶有时也可在其它碱性氨基酸残基处进行切割。肠激酶不切割脯氨酸之前的氨基酸位点。

biotechrabbit™ Proteinase K is an active endopeptidase that is effective with native proteins, allowing endogenous RNases and DNases to be inactivated rapidly. The robust enzyme is stable over a wide pH range (4–12.5) and remains fully active for several hours when incubated at pH 6.5–9.5. The exceptional purity of the enzyme ensures that it is ideally suited for preparing PCR templates, as it is free of RNases, DNases and DNA. biotechrabbit Proteinase K is available as an aqueous solution or lyophilized powder.

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