Xa 因子蛋白酶的常见切割位点位于 Ile-(Glu/Asp)-Gly-Arg 序列中的精氨酸残基之后。根据蛋白质底物构象的不同，Xa 因子蛋白酶有时也可在其它碱性氨基酸残基处进行切割。在这些已经测序的次级识别位点中，更常见是 Gly-Arg 序列。在 E. coli中不稳定的蛋白质和被 Xa 因子次级识别位点切割的蛋白质之间似乎存在某种相关性；这似乎表明这些蛋白是处于部分未折叠的状态。Xa 因子蛋白酶不切割位于脯氨酸或精氨酸之前的氨基酸位点。

胰蛋白酶-ultra，质谱级是一种丝氨酸肽链内切酶类，可特异性地切割赖氨酸和精氨酸残基的C 端肽键。经甲苯磺酰苯丙氨酰氯甲酮（TPCK）处理的胰蛋白酶-ultra，质谱级灭活了残留的胰凝乳蛋白酶活性。赖氨酸残基的ε-氨基基团进行乙酰化修饰，以防止酶自裂解。经 TPCK 处理过的胰胰蛋白酶-ultra，质谱级，切割赖氨酸-脯氨酸和精氨酸-脯氨酸之间的肽键速率比切割其它氨基酸残基要慢得多。TPCK 处理去除胰凝乳蛋白酶活性

Xa 因子蛋白酶的常见切割位点位于 Ile-(Glu/Asp)-Gly-Arg 序列中的精氨酸残基之后。根据蛋白质底物构象的不同，Xa 因子蛋白酶有时也可在其它碱性氨基酸残基处进行切割。在这些已经测序的次级识别位点中，更常见是 Gly-Arg 序列。在 E. coli中不稳定的蛋白质和被 Xa 因子次级识别位点切割的蛋白质之间似乎存在某种相关性；这似乎表明这些蛋白是处于部分未折叠的状态。Xa 因子蛋白酶不切割位于脯氨酸或精氨酸之前的氨基酸位点。

蛋白内切酶 AspN（flavastacin）是锌金属内切肽酶，能选择性切割天冬氨酸残基的 N-端肽键。

蛋白内切酶 GluC（又称金黄色葡萄球菌 V8蛋白酶）是丝氨酸蛋白酶，能选择性切割谷氨酸残基的 C 端肽键，同时也能够切割天冬氨酸残基，但其反应速率要比前者慢 100-300 倍。通过质谱进行蛋白质组学分析的理想用酶,可用于蛋白和多肽的鉴定,从蛋白酶缺陷型枯草芽孢杆菌中表达，无其它蛋白酶污染

蛋白酶 K（分子生物学级）2ml。蛋白酶 K 是一种枯草杆菌蛋白酶相关的丝氨酸蛋白酶，可水解各种肽键。蛋白酶 K 的活性范围宽泛，在温度 20 - 60℃ 和缓冲液 pH 7.5 -12.0 的范围内具有更佳活性状态（1,2）。当反应中含有高于 2% SDS 和 4 M 尿素时活性受到影响（3）。钙的存在对蛋白酶 K 的热稳定性很重要，而与其催化反应无直接关系，因此蛋白酶 K 在含有螯合剂（如 EDTA ）的反应缓冲液中仍保持活性（4）
蛋白酶 K 是一种枯草杆菌蛋白酶相关的丝氨酸蛋白酶，可水解各种肽键。

肠激酶是一种特异性蛋白酶，其识别序列为 Asp-Asp-Asp-Asp-Lys，切割位点位于赖氨酸残基之后。根据蛋白质底物构象的不同，肠激酶有时也可在其它碱性氨基酸残基处进行切割。肠激酶不切割脯氨酸之前的氨基酸位点。

Furin 蛋白酶是一种类似枯草杆菌蛋白酶的蛋白质前体转化酶。它是分泌途径中的主要加工酶，定位于高尔基体反面的网状结构部位。其底物包括：凝血因子，血清蛋白和生长因子受体（如：胰岛素样生长因子受体）。更短的切割识别位点是：Arg-X-X-Arg▼。然而，该酶倾向作用于 Arg-X-(Lys/Arg)-Arg▼位点。在 P6 位置的额外精氨酸似乎能增强切割效率。Furin 活性受 EGTA、α1-抗胰蛋白酶硅酸盐和聚精氨酸化合物抑制。注意：底物的三维结构以及切割位点周围的氨基酸类型会影响 Furin 蛋白酶的切割特异性。

Endoproteinase LysC 是蛋白内切酶 LysC，是一种赖氨酸蛋白酶，纯化自产酶溶杆菌。该酶可以特异性切割赖氨酸羧端上的肽键，是测序级纯度，适用于蛋白质组学和糖生物学。

Xa 因子蛋白酶的常见切割位点位于 Ile-(Glu/Asp)-Gly-Arg 序列中的精氨酸残基之后。根据蛋白质底物构象的不同，Xa 因子蛋白酶有时也可在其它碱性氨基酸残基处进行切割。在这些已经测序的次级识别位点中，更常见是 Gly-Arg 序列。在 E. coli中不稳定的蛋白质和被 Xa 因子次级识别位点切割的蛋白质之间似乎存在某种相关性；这似乎表明这些蛋白是处于部分未折叠的状态。Xa 因子蛋白酶不切割位于脯氨酸或精氨酸之前的氨基酸位点。

肠激酶是一种特异性蛋白酶，其识别序列为 Asp-Asp-Asp-Asp-Lys，切割位点位于赖氨酸残基之后。根据蛋白质底物构象的不同，肠激酶有时也可在其它碱性氨基酸残基处进行切割。肠激酶不切割脯氨酸之前的氨基酸位点。

Furin 蛋白酶是一种类似枯草杆菌蛋白酶的蛋白质前体转化酶。它是分泌途径中的主要加工酶，定位于高尔基体反面的网状结构部位。其底物包括：凝血因子，血清蛋白和生长因子受体（如：胰岛素样生长因子受体）。更短的切割识别位点是：Arg-X-X-Arg▼。然而，该酶倾向作用于 Arg-X-(Lys/Arg)-Arg▼位点。在 P6 位置的额外精氨酸似乎能增强切割效率。Furin 活性受 EGTA、α1-抗胰蛋白酶硅酸盐和聚精氨酸化合物抑制。注意：底物的三维结构以及切割位点周围的氨基酸类型会影响 Furin 蛋白酶的切割特异性。

肠激酶是一种特异性蛋白酶，其识别序列为 Asp-Asp-Asp-Asp-Lys，切割位点位于赖氨酸残基之后。根据蛋白质底物构象的不同，肠激酶有时也可在其它碱性氨基酸残基处进行切割。肠激酶不切割脯氨酸之前的氨基酸位点。