T4 多聚核苷酸激酶能够催化 ATP 的 γ-位磷酸基团转移到寡核苷酸链（双链或单链 DNA 或 RNA）的 5´ -羟基末端以及 3´ -单磷酸核苷上。T4 多聚核苷酸激酶（NEB #M0201）还具有 3´ 磷酸酶活性，将 3´ -磷酸基团从寡核苷酸的 3´ 磷酸末端、脱氧 3´ -单磷酸核苷和脱氧 3´ -二磷酸核苷上水解掉。经修饰后的酶（NEB #M0236）具有所有激酶的活性，但是缺失了 3´ 磷酸酶活性。

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可逆性地在蛋白质上添加磷酸基对真核细胞信号转导起着重要作用，蛋白磷酸化和去磷酸化参与调节细胞活动的各个方面。随着已知蛋白激酶数量飞速增长，确定细胞中哪种蛋白激酶与哪种底物相互作用就变得更具挑战性。通过对比磷酸化位点的氨基酸序列与已知底物序列来找到的共有磷酸化位点序列已被证实是一种有效方法，这些序列有助于预测潜在的蛋白质底物中特定蛋白激酶磷酸化位点。

可逆性地在蛋白质上添加磷酸基对真核细胞信号转导起着重要作用，蛋白磷酸化和去磷酸化参与调节细胞活动的各个方面。随着已知蛋白激酶数量飞速增长，确定细胞中哪种蛋白激酶与哪种底物相互作用就变得更具挑战性。通过对比磷酸化位点的氨基酸序列与已知底物序列来找到的共有磷酸化位点序列已被证实是一种有效方法，这些序列有助于预测潜在的蛋白质底物中特定蛋白激酶磷酸化位点。

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